Production, Optimisation Et Étude De Xylanases Chez Une Nouvelle Souche D’actinomycète Thermophile Isolée Du Compost De Poulet

Résumé: Les enzymes xylanolytiques sont des glycosidases (O-glycosidehydrolases, EC 3.2.1.x) qui hydrolysent les liaisons 1,4-D-xylosidiques dans les régions non substituées des chaines de xylanes pour aboutir à des unités simples de xyloses nécessaire au métabolisme cellulaire. Ces xylanases sont fréquemment utilisées dans la formulation d’aliments pour les animaux (amélioration de la digestibilité et de la valeur nutritive), en industries des jus de fruits et brassicoles (amélioration de l’extraction ou la filtration). En industrie du papier, ces enzymes améliorent la pureté de la cellulose, par une réduction de 50 % de la quantité de chlore nécessaire au blanchiment du papier et de la quantité d’organochlorés rejetés dans l’environnement. Ainsi, dans le cadre de la recherche et la production d’enzymes xylanolytiques thermostables chez les microorganismes thermophiles, une nouvelle souche d'Actinomycète thermophile Actinomadura keratinilytica Cpt29 est isolée et identifiée au niveau de notre laboratoire. Les différentes investigations ont montré que cette souche secrète des xylanases extracellulaires dont le niveau d’activité est comparable à d’autres souches connues dans la production de xylanases. L’optimisation de la production de ces xylanases par méthode classique a permis d’augmenter le niveau de production pour atteindre une valeur de 291 %. Par la suite, nous avons procédé à la purification des xylanases pour les caractériser. L’enzyme partiellement purifiée donne deux fractions de taille de 22 KD et 32 KD qui sont au voisinage de la taille recherchée des endoxylanases. L’étude biochimique montre que la xylanase travaille à pH 9 et à température de 75°C en présence de Mn2+. L’étude de la stabilité de xylanase vis à avis du pH et de température élevée montre que la xylanase présente une haute stabilité entre pH 6-9.5 et une bonne thermostabilité à 65 et 70 °C en présence du Mn2+, alors que le Hg2+ inhibent totalement l'activité enzymatique. L’attaque de l’enzyme sur son substrat (Xylane) donne uniquement le monomère de xylose. Ces différents résultats obtenus seraient favorables à l’utilisation de cette enzyme dans le secteur agro-alimentaire et l’industrie du papier

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