Extracellular Protease From Mucor Pusillus : Purfication And Characterization
2009
Articles Scientifiques Et Publications

Université M'hamed Bougara - Boumerdes

N
Nouani, A.
B
Belhamiche, N.
S
Slimani, R.
F
Fazouane, F.
B
Belbraouet, S.
B
Bellal, M.

Résumé: Extracellular protease from Mucor pusillus was purified 18-fold with 7.56% recovery by ion-exchange chromatography and gel filtration. The enzyme was found to be monomeric in nature, having a molecular mass of 49 kDa. The enzyme acted optimally at 50°C and was stable in the temperature range 30–50°C. It was completely inactivated by heating for 30 min at 65°C. The optimum of activity for the purified extract was observed at milk CaCl2 concentration of 0.02 m and at milk pH of 5. These properties, except for temperature, were similar to those of rennet

Mots-clès:

rennet
mucor pusillus
milk
clotting activity
purification
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