Caractérisation Physico-chimique D’enzymes Bactériennes D’intérêt Industriels Et Thérapeutiques

Résumé: La présente étude a porté sur une caractérisation biochimique de la glutaminase et de l’arginine deiminase dont l’intérêt est proprement industriel et thérapeutique car elles sont reconnues comme ayant une activité anti tumorale puissante avec des applications dans différents domaines industriels, ces enzymes sont largement distribuées dans des micro-organismes comprenant les levures, les champignons et particulièrement les bactéries, ce travail est basé sur la recherche de l’activité enzymatique des deux enzymes ;dans différents extraits bactériens de souche d’actinomycètes préalablement identifiées ; par certaines méthodes notamment le dosage qualitatif et quantitatif sur milieu MGA et MGA modifié dans lequel ont été caractérisées comme des enzymes extracellulaires avec des activités maximales de 19,643 UI et 15,904 UI dans l’extrait O8F pour l’arginine deiminase et la glutaminase respectivement ainsi que dans le dosage sur milieu liquide par Nesslerization dans lequel ont donné des coloration intenses prouvant leurs localisation extracellulaire avec des activités maximales de 0,0298 UI et de 0,0162 UI pour la glutaminase et l’arginine deiminase respectivement dans l’extrait I2.Les conditions d’activité des enzymes ont été étudiées tel que l’effet du pH et de température pour lesquels l’activité maximale de la glutaminase a été observée a 80°C et a pH 7,0 et a 4°C et a pH 5,0 pour l’arginine deiminase. Au final la caractérisation a été complétée par le test de sensibilité aux enzymes protéolytiques (Trypsine et Pepsine) dans lequel la glutaminase a été apparue plus résistante a leurs effets sur les chaines d’acides aminés Lys-Arg par apport a l’arginine deiminase qui a été moins résistante.

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