Évaluation De L'activité Antioxydante Et L'effet Inhibiteur Sur L'uréase De Quelques Plantes Médicinales Locales
2019
Mémoire de Master
Biologie Et Sciences De La Nature Et De La Vie

Université Amar Telidji - Laghouat

L
Loubaki, Fatima zahra
B
Benmiloud, Khadidja
B
Boukerouis, Djoudi

Résumé: La présente étude nous a permis, de comparer les teneurs en polyphénols, flavonoïdes ainsi que l’activité antioxydante (activité antiradicalaire de DPPH et d’ABTS.+) et antiulcéreuse (ulcère causé par H. Pylori ) des extraits des quatre plantes : Crataegus azarolu ; Lonicera implexa ; Rhamnus alaternus et Cistus albidus. Les résultats montrent que l’extrait de C. albidus représente la teneur la plus élevée en polyphénols (384,22 mg EAG/g) et en flavonoides (188,47 mg ER/g) suivi par C.azarolu et les deux autres plantes. L’effet anti DPPH et anti ABTS des extraits à 100 μg/ml est variable d’une plante à une autre, C. albidus a montré un pourcentage assez important avoisinant une moyenne de 94.91%, L’extrait de C. azarolus a manifesté un effet moyen, alors que, les extraits correspondants à R. alaternus et L. implexa ont montré des pourcentages très faibles. L’évaluation de l’activité inhibitrice sur l’enzyme uréase a montré que C. albidus est très efficace pour son pouvoir inhibiteur vis-à-vis de l’enzyme uréase en réduisant 5 fois son activité en comparaison au témoin positif (sans inhibiteur), alors que C.azarolu présente une inhibition moyenne et R. alaternus et L. implexa se sont montrés de faible activité inhibitrice. L’IC50 de l’extraite de feuilles de C.albidus a été estimée à 77.56 µg/ml, alors que pour l’acide borique l’IC50 est estimée à 175µg/ml ; soit disant deux fois inférieure à celle de l’acide borique. La prédiction de mode d’action in silico de certaines molécules isolées de feuilles de C. albidus montre que deux molécules : la quercetin-3-Orutinoside et quercetin-3-O-rhamnoside ont des docking scores de -9.0 (kcal/mol) et -8.7 (kcal/mol) respectivement. Il est supposé, que l’effet inhibiteur de ces molécules s’exerce sur l’enzyme en occupant un site de liaison proche de site catalytique de l’uréase.

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