Caractérisation Des Protéines Enzymatiques : Cas Des Peroxydases Extraites Du Navet Rose (brassica Rapa).
Résumé: La peroxydase provenant des racines de navet (Brassica rapa) a été purifiée en utilisant une Chromatographie échangeuse anionDEAE-cellulose à une activité spécifique de 14911.83 U/mg et une récupération de 4.18%.Avec chromatographie Amberlite à une activité spécifique de 14304.31U/mg et une récupération 4.70%. Après précipitation avec sulfate d’ammonium de saturation de 55% l’activité spécifique à de 11414et rendement de 39.04. Après purification l'enzyme a montré 2 bandes sur une électrophorèse sur gel de polyacrylamide (SDS-PAGE). Le poids moléculaire de l'enzyme purifiée est de 42,6 et de 45,7 kda correspondes les deux bondes. L'enzyme présentait une activité maximale dans le tampon phosphate (0.5M) pH 6,0, a une température 30C° et une concentration de NaCl 1M.
Mots-clès:
Nos services universitaires et académiques
Thèses-Algérie vous propose ses divers services d’édition: mise en page, révision, correction, traduction, analyse du plagiat, ainsi que la réalisation des supports graphiques et de présentation (Slideshows).
Obtenez dès à présent et en toute facilité votre devis gratuit et une estimation de la durée de réalisation et bénéficiez d'une qualité de travail irréprochable et d'un temps de livraison imbattable!
Aucun fichier associé
Si le fichier est volumineux, l'affichage peut échouer. Vous pouvez obtenir le fichier directement en cliquant sur le bouton "Télécharger".
