Comparaison Des Activités Antioxydantes Des Hydrolysats Des Protéines Totales De Lait De Chamelle Et De Lait De Vache Traités Par La Pepsine Et La Pancréatine

Résumé: La présente étude a pour objectif de comparer la composition protéique du lait bovin et camelin et d’évaluer leurs capacités antioxydantes avant et après hydrolyse enzymatique par deux enzymes digestives : pepsine et pancréatine. Le dosage des protéines totales des deux échantillons de lait a montré des teneurs en protéines proches, 27 ± 0,001 g/l pour le lait bovin et 30 ± 0,47 g/l pour le camelin. Les profils electrophorétiques obtenus en PAGE-SDS ont révélé la présence de protéines homologues entre l’espèce bovine et cameline (α-lactalbumine, albumine sérique bovine, albumine sérique cameline) à l’exception du lait camelin qui est dépourvu de la β-lactoglobuline. L’étude de la cinétique enzymatique a révélé des comportements différents des hydrolysats protéiques des espèces étudiées, vis-à-vis de l’action de la pepsine et de la pancréatine. Après 2h d’incubation nous avons remarqué la disparition des bandes caractérisant les protéines majeures de deux espèces. A la fin de l’incubation le lait de chamelle a présenté un degré d’hydrolyse de 2,53 ± 0,0035 %, supérieur au lait de vache qui a montré un D.H de 2,39 ± 0,0004 %. L’activité antioxydante a été déterminée par le test du DPPH et par le dosage des polyphénols. Les hydrolysats protéiques camelins ont montré des taux de DPPH résiduel inférieurs aux hydrolysats bovins, 69,15 ± 0,15 % comparé à 81,03 ± 0,7392 %, néanmoins le lait de chamelle a présenté des concentrations en polyphénols supérieures au lait de vache, 9,5 ±0,018 mg/ml comparé à 7,608 ± 0,076 mg/ml. Ces résultats indiquent que les peptides dérivés du lait de chamelle possèdent d’importantes propriétés antioxydantes.

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