Criblage D'activité Protéases Chez Des Archaea Halophiles
Résumé: Les protéases sont des enzymes qui clivent les liaisons peptidiques des protéines et des peptides dans des milieux aqueux. Lesquelles occupent une importance pivotante avec respect pour leurs applications industrielles. Le but de cette étude est de produire et de caractériser les protéases extraites à partir de la souche C3.Pour cela, une cinétique de croissance et de production suivi de tests d’activités protéolytiques ont permis de déterminer l’optimum de production. La fermentation liquide à base de lait écrémé à permis d’obtenir des protéases. Les différents tests effectués sur l’enzyme ont permis la caractérisation de cette dernière comme étant stable et active à de fortes concentrations en sel (extremophiles) . Il s'agit donc d’une haloenzyme, neutrophile(optimum d’activité à pH=7.0), mésophile(optimum d’activité à une température égale à 30°C), thermostable à 70°C pendant 280min et ne s’agit pas d’une métallo protéase (résistance à l’agent chélatant EDTA). En conclusion, la souche C3 et ces protéases extracellulaires avec un caractère neutrophile, thermoactif, et thermostable signifie leur application potentielle dans l’industrie pharmaceutique, alimentaire et détergente.
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