Détermination De L’activité Anti-oxydante Des Protéines Sériques Du Lait De Chamelle Et De Leurs Hydrolysats Trypsiques Et Chymotrypsiques
Résumé: Le lait de chamelle, principal produit alimentaire des populations des régions arides et semi-arides, présente des propriétés biologiques intéressantes qui font actuellement l’objet de nombreuses recherches scientifiques. Dans la présente étude, nous nous sommes intéressés à l’évaluation de l’activité antioxydante des protéines sériques camelines ainsi que leurs hydrolysats trypsiques et chymotrypsiques. Les protéines sériques isolées du lait camelin ont subi une hydrolyse enzymatique par deux protéases, la trypsine et la chymotrypsine. Cette hydrolyse a été contrôlée par électrophorèse en conditions dénaturantes PAGE-SDS. Le profil électrophorétique a révélé que les protéines sériques camelines sont plus susceptibles à l’hydrolyse par la chymotrypsine que par la trypsine. L’activité anti-oxydante a été évaluée par le biais de deux tests, le pouvoir réducteur du fer (test FRAP) et le pouvoir d’inhibition du radical DPPH. Les résultats obtenus ont montré que les séroprotéines camelines présentent une activité anti-oxydante qui est plus importantes avec les hydrolysats chymotrypsiques qui ont montré un haut pouvoir à réduire le fer et à piéger le radical DPPH (taux d’inhibition de 43,46 %).
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